Μελέτη του βιολογικού ρόλου πρωτεϊνικών κινασών που φωσφορυλιώνουν επαναλαμβανόμενες αλληλουχίες αργινίνης - σερίνης

 
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο




2009 (EL)
Study of the biological function of SR protein kinases
Μελέτη του βιολογικού ρόλου πρωτεϊνικών κινασών που φωσφορυλιώνουν επαναλαμβανόμενες αλληλουχίες αργινίνης - σερίνης

Βουκκαλής, Νικόλας Β.

The elucidation of the biological function(s) of SR protein kinases was the main goal of this doctoral dissertation. SAFB1 and p53 interact with SRPK1a. A fraction of nuclear p53 bound to and co-localized with SAFB1. Binding of p53 to SAFB1 was shown to be functionally significant, since SAFB1 suppressed p53-mediated reporter gene expression in p53-null cells(K562) doubly transfected with p53 and SAFBq. In a following step, we studied the effect of phosphorylation of the RS domain of LBR, by SRPK1, on its structure and on its interaction with histone H3 and HP1. Association with RNA molecules or phosphorylation of the RS domain, renders the NH2-terminal part of pLBR soluble. Phosphorylation was found to promote binding of histone H3, whereas we did not observe any effect on HP1 association. Finally, we demostrated that phosphorylated protamine 1 binds specifically to the RS region of LBR. Mutation of Ser 9 to Ala completely abolished the interaction of protamine 1 with the NH2-terminal part of LBR
Το θέμα αυτής της διδακτορικής διατριβής αποτέλεσε η μελέτη του βιολογικού ρόλου των SRPKs. Αρχικά μελετήθηκαν οι πιθανές αλληλεπιδράσεις της SRPK1a με τις πρωτεϊνες p53 και SAFB1. Η πρωτεϊνη SAFB1 αλληλεπιδρά με την πρωτεϊνη p53 και ρυθμίζει τη μεταγραφική της ενεργότητα. Ακολούθησε μελέτη της φωσφορυλίωσης του υποδοχέα της λαμίνης Β (LBR) από την SRPK1. Η φωσφορυλίωση του αμινοτελικού άκρου του LBR από την SRPK1 αυξάνει την διαλυτότητά του. To φωσφορυλιωμένο αμινοτελικό άκρο αλληλεπιδρά με την ιστόνη Η3, ενώ αντίθετα η φωσφορυλίωση δεν έχει καμία επίδραση στην αλληλεπίδρασή του με την ετεροχρωματινική πρωτεϊνη ΗΡ1. Τέλος, μελετήθηκε η φωσφορυλίωση της πρωταμίνης 1 από την SRPK1. Οταν η πρωταμίνη 1 είναι φωσφορυλιωμένη δεσμεύεται στην ΡΣ ακολουθία του LBR. Η φωσφορυλίωση της σερίνης 9 παίζει καθοριστικό ρόλο στην αλληλεπίδραση της πρωταμίνης 1 με το αμινοτελικό άκρο του LBR και στην υποκυτταρική της εντόπιση

PhD Thesis / Διδακτορική Διατριβή
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis

Κινάσες πρωτεϊνών
Hp1 (ετεροχρωματινική πρωτεϊνη Η1)
Phosphoproteins
Κινάσες πρωτεϊνών SR
SAFB1
Φωσφορυλίωση
Protein kinases
SR protein kinases
SRPK1
p53
LBR (υποδοχέας της λαμίνης Β)

Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (EL)
Aristotle University of Thessaloniki (EN)

Ελληνική γλώσσα
Αγγλική γλώσσα

2009
2009-11-27T09:58:02Z


Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης, Σχολή Θετικών Επιστημών, Τμήμα Χημείας

This record is part of 'IKEE', the Institutional Repository of Aristotle University of Thessaloniki's Library and Information Centre found at http://ikee.lib.auth.gr. Unless otherwise stated above, the record metadata were created by and belong to Aristotle University of Thessaloniki Library, Greece and are made available to the public under Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International license (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0). Unless otherwise stated in the record, the content and copyright of files and fulltext documents belong to their respective authors. Out-of-copyright content that was digitized, converted, processed, modified, etc by AUTh Library, is made available to the public under Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International license (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0). You are kindly requested to make a reference to AUTh Library and the URL of the record containing the resource whenever you make use of this material.
info:eu-repo/semantics/openAccess



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.