Εύρεση του γονιδίου της PHA συνθάσης στο Thermus thermophilus

 
see the original item page
in the repository's web site and access all digital files if the item*
share




2008 (EN)
Identification of PHA synthase gevil at thermus thermophilus
Εύρεση του γονιδίου της PHA συνθάσης στο Thermus thermophilus

Μιμικάκου, Γεωργία Εμμανουήλ

Τα πολυυδροξυαλκανοϊκά οξέα (PHAs) είναι πολυμερή που λειτουργούν ως αποθήκες άνθρακα και ενέργειας και συντίθονται από πολλά ενβεκτήρια και άρχαια, ως αντίδραση σε συνθήκες "τροφικού stress" όπως έλλειψη αζώτου. Οι κόκκοι περιβάλλονται από μια φωσφολιπιδική μεμβράνη με προσκολλημένες πρωτεϊνες όπως η PHA σύνθεση, PHA αποπολυμεράση κτλ. Σε έλλειψη άνθρακα, οι ΜΟ αποικοδομούν τους πολυεστέρες με τις ενδοκυττάριες PHA αποπολυμεράσες, σε μικρότερες ενώσεις που μπορούν να χρησιμοποιηθούν ως πηγή άνθρακα. Τα βακτήρια που βιοσυνθέτουν PHA ταξινομούνται σε 4 ομάδες, που βασίζονται στην οργάνωση της PHA περιοχής και των δομικών και λειτουργικών ιδιοτήτων των PHA συνθεσών. Οι PHA συνθάσες είναι τα ένζυμα-κλειδιά στη βιοσύνθεση των PHA και καταλύουν την στερεο-εκλεκτική μετατροπή των (l)-3-υδροζυάκης-συνενζύμου Α υποστρωμάτων σε PHAs με την απελευθέρωση συνενζύμου Α. Αν και έχει δημοσιευθεί ολόκληρο το γένωμα του Τ. thermophilus, ένας μεγάλος αριθμός ORFs παραμένουν ακόμη ως υποθετικές πρωτεϊνες, συμπεριλαμβανομένης και της PHA περιοχής. Σ' αυτή τη μελέτη χρησιμοποιήθηκαν μέθοδοι βασισμένοι στην PCR για την τακτοποίηση των γονιδίων που βιοσυνθέτουν PHA στο γένωμα του Τ.thermophilus. Η διερεύνηση του μηχανισμού της βιοσύνθεσης των PHA σ' ένα θερμόφιλο βακτήριο, ίσως οδηγήσει σε πολυμερή με βελτιωμένες ιδιότητες.
Polyhydroxyalkanoic acids (PHAs) are carbon and energy storage polymers synthesized by most embecteria and archea in response to environmental conditions, such as an excess of carbon source and a limitation of the other nutrients. PHA granules are surrounded by a phospholipid membrane with embedded, or attached proteins such as PHA synthese, PHA depolymerase, amphiphilic phasing proteins etc. when carbon starvation occurs, microorganisms degrade polyesters by intracellular PHA depolymerases to smaller compounds that can be used as carbon source. The PHA biosynthetic bacteria are classified into four groups based on the organization of the PHA locus, and the structure-function properties of the PHA synthases. PHA synthases are the key enzymes in the biosynthesis of PHA and catalyse the stereo-selective conversion of (R)-3-hydroxyacyl-CoA substretes to PHAs with the release of CoA. In our previous work (Pantaraki, et.al.) the purification and characterization of a PHA synthese from Thermus thermophilus HB8 was reported. Although the entire genome of T. thermophilus has been published a large number of ORFs still remains as hypothetical proteins, including the phaloci. In this study PCR-based methods were employed for the identification of PHA biosynthesis genes in T. thermophilus genome. Elucidation of the mechanism of PHA biosynthesis in a thermophilic bacterium may lead to polymers with improved properties.

info:eu-repo/semantics/masterThesis
Postgraduate Thesis / Μεταπτυχιακή Εργασία

Thermus thermophilus
Gene
PHA synthase
Πολυυδροξαλκανοϊκά οξέα
Γονίδιο
PHA συνθάση
Polyhydroxyalkanoates

Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (EL)
Aristotle University of Thessaloniki (EN)

Greek

2008
2009-12-10T11:47:31Z


Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης, Σχολή Θετικών Επιστημών, Τμήμα Χημείας

This record is part of 'IKEE', the Institutional Repository of Aristotle University of Thessaloniki's Library and Information Centre found at http://ikee.lib.auth.gr. Unless otherwise stated above, the record metadata were created by and belong to Aristotle University of Thessaloniki Library, Greece and are made available to the public under Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International license (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0). Unless otherwise stated in the record, the content and copyright of files and fulltext documents belong to their respective authors. Out-of-copyright content that was digitized, converted, processed, modified, etc by AUTh Library, is made available to the public under Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International license (http://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0). You are kindly requested to make a reference to AUTh Library and the URL of the record containing the resource whenever you make use of this material.
info:eu-repo/semantics/openAccess



*Institutions are responsible for keeping their URLs functional (digital file, item page in repository site)