Οι τρανσγλουταμινάσες (TG) είναι ένζυμα, τα οποία καταλύουν αντιδράσεις στις οποίες ένα ακετυλιο μεταφέρεται από τη γ-καρβοξυλικη ομάδα των υπολειμμάτων γλουταμίνης ενός πεπτιδίου (δότης ακετυλίου) σε διάφορες πρωτοταγείς αμίνες (δέκτες ακετυλίου). Οι TG μπορούν να τροποποιούν τις πρωτείνες με σχηματισμό σταυροειδών δεσμών (cross-linking), με ενσωμάτωση αμινών ή με απαμίδωση. Η παρουσία των TG έχει διαπιστωθεί σε έναν εξαιρετικά μεγάλο αριθμό ζωντανών οργανισμών, όπως στον άνθρωπο και σε άλλα ανώτερα θηλαστικά, καθώς επίσης και σε πτηνά, αμφίβια, ψάρια, φυτά και μικροοργανισμούς. Οι TG στα ανώτερα θηλαστικά και στα ψάρια απαιτούν πάντα ιόντα Ca + για την εκδήλωση της ενζυμικης τους δραστηριότητας. Αντίθετα, στα φυτά και στους μικροοργανισμούς είναι ένζυμα τα οποία δρουν ανεξάρτητα από την παρουσία ιόντων Ca +. Η TG των θηλαστικών είχε παραμείνει για δεκαετίες η μοναδική πηγή εμπορεύσιμης TG. Η περιορισμένη διαθεσιμότητα, καθώς και η πολύπλοκη διαδικασία διαχωρισμού και καθαρισμού της, οδήγησαν σε μεγάλη αύξηση της τιμής του εμπορικού της σκευάσματος. Έτσι, δεν ήταν δυνατή η εφαρμογή του ένζυμου σε βιομηχανική κλίμακα. Τα τελευταία χρόνια, όμως, έγινε δυνατή η μαζική παραγωγή του ένζυμου από φτηνές πηγές, όπως είναιοι μικροοργανισμοί, με παραδοσιακές τεχνολογίες ζύμωσης. Διάφορα μικροβιακά στελέχη, κυρίως είδη του γένους Streptoverticillium, έχουν τη δυνατότητα να παράγουν TG, η οποία ονομάστηκε μικροβιακή τρανσγλουταμινάση (MTG). Οι περισσότερες πρωτείνες των τροφίμων, όπως οι σφαιρίνες των οσπρίων,η γλουτένη και η γλιαδίνη των σιτηρών, οι πρωτείνες της λεκίθου και του λευκώματος του αυγού, η ακτίνη και η μυοσίνη τουκρέατος, η ζελατίνη, το κολλαγόνο, οι καζείνες του γάλακτος, η α-λακταλβουμίνη και η β-λακτοσφαιρίνη, μπορούν να συνδεθούνμε σταυροειδείς δεσμούς, χάρη στην καταλυτική δράση του ένζυμου, με αποτέλεσμα την τροποποίηση των λειτουργικών τους ιδιοτήτων. Κατά παρόμοιο τρόπο, δυο ή περισσότερες πρωτείνες διαφορετικής προέλευσης, όπως είναι οι πρωτείνες του ορού του γάλακτος, οι σφαιρίνες της σόγιας, η γλουτένη, οι πρωτείνες των αυγών, η ακτίνη και η μυοσίνη, μπορούν να συνδεθούν με ομοιοπολικούς δεσμούς, με αποτέλεσμα το σχηματισμό νέων πρωτεϊνών, με νέες ξεχωριστές λειτουργικές ιδιότητες. Η MTG μπορεί, επίσης, να ενσωματώνει αμινοξέα ή πεπτίδια στις πρωτεΐνες μέσω ομοιοπολικών δεσμών, με απώτερο σκοπό τη βελτίωση της θρεπτικής αξίας των ίδιων των πρωτεϊνών και γενικότερα των τροφίμων. Η πιθανότητα να προκαλεί η MTG αλλεργικά φαινόμενα στον άνθρωπο είναι πολύ μικρή έως ανύπαρκτη και, ως ένζυμο, θεωρείται ουσία χαμηλής τοξικότητας. Η εφαρμογή της MTG στην τεχνολογία των τροφίμων θα μπορούσε να ικανοποιήσει τις απαιτήσεις των καταναλωτών για νέα πρωτεϊνούχα τρόφιμα με βελτιωμένη εμφάνιση και γεύση, αυξημένη θρεπτική αξία και μεγαλύτερο χρόνο συντήρησης. Η MTG μπορεί να χρησιμοποιηθεί ακόμη και σε τρόφιμα με χαμηλότερη περιεκτικότητα σε πρωτείνες, όταν προστεθούν, στο μίγμα MTG-τροφίμου, συστατικά όπως το καζεϊνικό νάτριο, η μαλτοδεξτρίνη και το άμυλο.
(EL)
Some properties and applications of the transglutaminase (TG), with particular focus on TG derived from microorganisms (MTG), are described. TG catalyzes an acyltransfer reaction in which the γ-carboxyamide groups of pep tidebound glutamine residues are the acyl-donors. Most food proteins, such as legume globulins, wheat gluten and gliadin, egg yolk and egg white proteins, meat actins and myosins, gelatin, collagen, milk caseins, a-lactalbumin and /Mactoglobulin, could be crosslinked by TG. TG are present in an extremely broad spectrum of living organisms, such as humans, most advanced animals, birds, amphibians, fish, plants and microorganisms. Commercial TG has been merely obtained from animal tissues for decades. The limited supply and the complicated separation and purification procedure for obtaining tissue TG have resulted in an extremely high price of the enzyme, which hampers a wide application in food processing. MTG, mass-produced at low cost by fermentation, catalyses the cross-linking of most food proteins through the formation of c-(v-glutamyl) lysine bonds, in the same way as wellknown mammalian enzymes. However, MTG is quite unique from other mammalian TG, since it is totally independent of Ca + and has a relatively lower molecular weight. The results of many studies suggest that MTG has many potential applications in food processing. Food treated with MTG appeared to have an improved flavour, appearance and texture. In addition, this enzyme can increase shelf-life and reduce allergenicity of certain foods. Using additional components, such as sodium ceseinate, maltodextrine and starch, MTG can be customized for use in many other foods, even those with lower protein content. In this respect, MTG technology will be an essential tool for producing acceptable protein foods from non-animal proteins in the future.
(EN)
