Structure and catalytic properties of human glutathione transferase p1-1

 
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο




2013 (EL)

Structure and catalytic properties of human glutathione transferase p1-1

Nianiou-Obeidat, Irini
Labrou, Nikolaos E.
Chatzikonstantinou, Marianna
Chronopoulou, Evangelia
Madesis, Panagiotis

Glutathione transferases (EC 2.5.1.18, GSTs) catalyze the nucleophilic attack of glutathione (GSH) on the electrophilic centre of a number of electrophilic compounds helping to detoxify a diverse array of toxic xenobiotics including carcinogenic, and pharmacologically active compounds. In this review, detailed descriptions are given on the structure and catalytic properties of human glutathione transferase P1-1 (hGSTP1-1) an enzyme that ubiquitously expressed in human tissues and exhibits many biological functions and multiple roles. The detoxification properties of hGSTP1-1 have been a primary research focus for the last years. However, now it has become apparent that the noncatalytic functions of GSTP1-1 have expanded the biological roles of this enzyme in cell survival, cell death and stress signalling mechanism.

Text (Book chapter)
Text

βιοχημεία
βιοτεχνολογία
ένζυμο


Αγγλική γλώσσα

2013-02


Glutathione: Biochemistry, Mechanisms of Action and Biotechnological Implications, pp.187-198




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.