Functional characterization of a cellulose binding xylanase from Fusarium oxysporum

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :

Αποθετήριο :
Ψηφιακό Αποθετήριο της Κεντρικής Βιβλιοθήκης του ΕΜΠ | Dspace@NTUA
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



Σημασιολογικός εμπλουτισμός από το EKT
Τμήμα περιοδικού (EL)
Επιστημονικό άρθρο (EL)
1996 (EL)
Functional characterization of a cellulose binding xylanase from Fusarium oxysporum (EN)
Samyn, B (EN)
Christakopoulos, P (EN)
Van Beeumen, J (EN)
Nerinckx, W (EN)
Maoris, B (EN)
Claeyssens, M (EN)
Kekos, D (EN)
An extracellular endoxylanase from Fusarium oxysporum binds onto crystalline cellulose. A small peptide (similar to 2kDa) could be isolated after partial proteolysis of the native protein. It consists of 18 amino acids, is located in the C-terminal region of the protein and corresponds functionally to a cellulose binding domain (CBD), the first one to be reported in a fungal xylanase. The amino acid sequence of this peptide shows no homology with any known CBD. (EN)
journalArticle (EN)
enzyme binding (EN)
Amino Acid Sequence (EN)
Amino Acid (EN)
xylan endo 1,3 beta xylosidase (EN)
Fusarium oxysporum (EN)
fusarium oxysporum (EN)
Biotechnology & Applied Microbiology (EN)
article (EN)
Cellulose Binding Domain (EN)
amino acid sequence (EN)
cellulose (EN)
crystal structure (EN)
Fusarium (EN)
protein degradation (EN)
Εθνικό Μετσόβιο Πολυτεχνείο
Ψηφιακό Αποθετήριο της Κεντρικής Βιβλιοθήκης του ΕΜΠ | Dspace@NTUA
Κεντρική Βιβλιοθήκη Ε.Μ.Π.
Ιδρυματικό Αποθετήριο
Δημοσιεύσεις μελών Δ.Ε.Π. σε περιοδικά
Biotechnology Letters (EN)
Αγγλική γλώσσα
1996 (EN)
http://hdl.handle.net/123456789/11891
354 (EN)
3 (EN)
0141-5492 (EN)
ISI:A1996UC77200022 (EN)
18 (EN)
349 (EN)
10.1007/BF00142957 (EN)
CHAPMAN HALL LTD (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.