δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
Computational studies on the backbone-dependent side-chain orientation induced by the (S,S)-CXC motif
(EN)
Stavrakoudis, A.
(EN)
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
(EL)
Stavrakoudis, A.
(EN)
Disulfide cyclization is a well-known procedure to impose conformational restriction to peptides undergoing backbone flexibility. Rigid conformations are induced only for small rings with a specific combination of amino acids. In this work. we present: a computational search of the backbone and backbone-dependent side-chain orientation of two series of linear and cyclic peptide analogs. The -C[XY]C- scaffold (where X,Y is arginine, aspartic acid or alanine residue) in Its open and (S,S) cyclic form was used for the design of the studied analogs Thidy-six compounds, resulting from the extension with one residue at either the N- or the C-termius were studied with classical MD. The local backbone conformation and the relative orientation of the X and Y side chains induced by either cyclization and/or the presence of file charged residues are discussed. From the present. study it is concluded that cyclization has a great impact on the synplanar orientation of the X and Y side chains in the (S,S)Ac-XCYC-NH(2) series of compounds while charge-charge Interaction has only a weak synergic effect. On the contrary, the antiplanar orientation is favored in the case of (S,S)Ac-CXCY-NH(2). Copyright (c) 2008 European Peptide Society and John Wiley & Sons, Ltd.
(EN)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.