Απομόνωση και χαρακτηρισμός των πολυπεπτιδίων προθυμοσίνη α και παραθυμοσίνη από ιστούς χοίρου (Sus scrofa)
(EL)
Οικονόμου, Μιχαήλ Σ.
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων Σχολή Θετικών Επιστημών Τμήμα Χημείας
(EL)
Τσόλας, Ορέστης
(EL)
Οικονόμου, Μιχαήλ Σ.
-
ΣΤΗΝ ΠΑΡΟΥΣΑ ΕΡΓΑΣΙΑ ΠΕΡΙΓΡΑΦΕΤΑΙ Η ΑΠΟΜΟΝΩΣΗ ΚΑΙ Ο ΧΑΡΑΚΤΗΡΙΣΜΟΣ ΤΗΣ ΠΡΟΘΥΜΟΣΙΝΗΣ ΑΠΟ ΙΣΤΟΥΣ ΧΟΙΡΟΥ ΘΥΜΟ, ΣΠΛΗΝΑ, ΠΝΕΥΜΟΝΕΣ, ΝΕΦΡΟΥΣ ΚΑΙ ΗΠΑΡ. Η ΠΡΟΘΥΜΟΣΙΝΗΑ ΧΟΙΡΟΥ ΠΕΡΙΕΧΕΙ 109 ΑΜΙΝΟΞΕΑ (ΜΒ 12.050) ΚΑΙ ΕΧΕΙ ΥΨΗΛΗ ΠΕΡΙΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ ΟΞΙΝΩΝ ΑΜΙΝΟΞΕΩΝ ΓΛΟΥΤΑΜΙΚΟΥ ΚΑΙ ΑΣΠΑΡΤΙΚΟΥ ΕΝΩ ΑΠΟ ΤΗΝ ΔΟΜΗ ΤΗΣ ΛΕΙΠΟΥΝ ΤΑ ΑΡΩΜΑΤΙΚΑ ΚΑΙ ΘΕΙΟΥΧΑ ΑΜΙΝΟΞΕΑ. Η ΑΠΟΜΟΝΩΣΗ ΤΗΣ ΠΑΡΑΘΥΜΟΣΙΝΗΣ (101 ΑΜΙΝΟΞΕΑ, ΜΒ 10500) ΕΝΟΣ ΠΕΠΤΙΔΙΟΥ ΣΥΓΓΕΝΟΥΣ ΩΣ ΠΡΟΣ ΤΗ ΔΟΜΗ ΜΕ ΤΗΝ ΠΡΟΘΥΜΟΣΙΝΗ Α ΕΓΙΝΕ ΑΠΟ ΗΠΑΡ ΧΟΙΡΟΥ. ΑΝΑΠΤΥΧΘΗΚΕ ΜΙΑ ΕΥΑΙΣΘΗΤΗ ΚΑΙ ΕΙΔΙΚΗ ΑΝΟΣΟΕΝΖΥΜΑΤΙΚΗ ΜΕΘΟΔΟΣ (ELISA) ΓΙΑ ΤΗΝ ΜΕΤΡΗΣΗ ΤΗΣ ΠΑΡΑΘΥΜΟΣΙΝΗΣ ΣΕ ΕΚΧΥΛΙΣΜΑΤΑ ΙΣΤΩΝ. Η ΠΕΡΙΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ ΤΗΣ ΠΡΟΘΥΜΟΣΙΝΗΣ Α ΒΡΕΘΗΚΕ ΥΨΗΛΟΤΕΡΗ ΣΤΟΥΣ ΛΕΜΦΙΚΟΥΣ ΙΣΤΟΥΣ ΕΝΩ ΣΤΟΥΣ ΜΗ ΛΕΜΦΙΚΟΥΣ ΙΣΤΟΥΣ ΒΡΕΘΗΚΕ ΥΨΗΛΟΤΕΡΗ Η ΠΕΡΙΕΚΤΙΚΟΤΗΤΑ ΤΗΣ ΠΑΡΑΘΥΜΟΣΙΝΗΣ. Η ΔΕΥΤΕΡΟΤΑΓΗΣ ΔΟΜΗ ΤΗΣ ΠΡΟΘΥΜΟΣΙΝΗΣ Α ΚΑΙ ΠΑΡΑΘΥΜΟΣΙΝΗΣ ΔΙΕΡΕΥΝΗΘΗΚΕ ΣΕ ΦΑΣΜΑΤΑ ΚΥΚΛΙΚΟΥΔΙΧΡΩΙΣΜΟΥ ΚΑΙ ΒΡΕΘΗΚΕ ΟΤΙ ΤΑ ΠΕΠΤΙΔΙΑ ΕΧΟΥΝ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΗ ΤΥΧΑΙΟΥ ΣΠΕΙΡΑΜΑΤΟΣ.
(EL)
ΡARATHYMOSIN A, A HIGHLY ACIDIC POLYPEPTIDE, HAS BEEN ISOLATED AND CHARACTERIZED FROM PORCINE THYMUS, SPLEEN, LUNG, KIDNEY AND LIVER. IN ADDITION THE RELATED ACIDIC POLYPEPTIDE PARATHYMOSIN HAS BEEN ISOLATED AND CHARACTERIZED FROM PORCINE LIVER. PORCINE PROTHYMOSINE A CONTAINS 109 AMINOACIDS (MW 12,050). IT LACKS AROMATIC AND SULFUR CONTAINING AMINO ACIDS AND HAS A HIGH CONTENT OF GLUTAMIC AND ASPARTIC ACID. PARATHYMOSIN WAS ISOLATED FROM PIG LIVER. PARATHYMOSIN HAS STRUCTURAL HOMOLOGY TO PROTHYMOSIN A, CONTAINS 101 AMINO ACIDS, IS HIGHLY ACIDIC AND LACKS AROMATIC AND SULFUR CONTAINING AMINO ACIDS. A SENSITIVE AND SPECIFIC COMPETITION MICRO ELISA ASSAY HAS BEEN DEVELOPED FOR THE ASSAY OFPARATHYMOSIN IN TISSUE EXTRACTS. NON-LYMPHOID TISSUES TO BE RICHER IN PARATHYMOSIN COMPARED WITH PROTHYMOSIN A. THE SECONDARY STRUCTURE OF PROTHYMOSIN A AND PARATHYMOSIN HAVE BEEN INVESTIGATED BY MEANS OF CIRCULAR DICHROIC (CD) SPECTROSCOPY IN THE FAR ULTRAVIOLET RANGE OF 200-260NM. THE PEPTIDES WERE FOUNDTO HAVE RANDOM COIL STRUCTURES AT PHYSIOLOGICAL AND ACIDIC PH IN PBS.
(EN)
