H-1-Nmr Studies on Arginine Tripeptides - Evidence for Guanidinium C-Terminal Carboxylate Interactions

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



H-1-Nmr Studies on Arginine Tripeptides - Evidence for Guanidinium C-Terminal Carboxylate Interactions (EN)

Tsikaris, V. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Tsikaris, V. (EN)

Guanidinium-C -terminal carboxylate interactions are involved in the establishment of the secondary structure of various biologically active peptide sequences. The conformational properties of a series of arginine-containing tripeptides, L-Arg-X-Gly (X = L-Ala, Val, Leu), in DMSO solutions at physiological pH, have been studied by means of 1D and 2D H-1-NMR spectroscopy. Measurements of the chemical shifts, NOE effects and temperature coefficients showed that the ArgN(epsilon)H and ArgN(eta)H-2 groups form two hydrogen bonds with the C-terminal carboxylate moiety, whereas the ArgN(alpha)-terminal nitrogen is in the amino state. Our results point out the significant contribution of the C-terminal carboxylate group, at physiological pH, in the stabilization of the Arg side-chain structure in peptides simultaneously containing arginine residues and carboxy terminal sequences. (EN)

sequential polypeptides (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων (EL)
University of Ioannina (EN)

Peptide Research (EN)

Αγγλική γλώσσα

1992

<Go to ISI>://A1992HL96700006

Eaton Publishing (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.