δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
Some properties of extracellular lipase from Pseudomonas 92
(EN)
Konstantinou, P.
(EN)
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας
(EL)
Konstantinou, P.
(EN)
Extracellular lipase from Pseudomonas 92 was partially purified. Enzyme preparation exhibited lipase rather than esterase activity, since it hydrolysed p-nitrophenyl-caproate and beta-naphthyl-caproate to a greater extent in the presence of sodium taurocholate. It was sensitive to EDTA and serine specific inhibitors, and exhibited maximum activity at 37 degrees C and pH 8.0. Lipase retained 50% of its activity at 55 or 65 degrees C and 25% at 95 degrees C. Calcium stabilised the enzyme at 55 or 65 degrees C, but not at 95 degrees C. It exhibited no increase in apparent hydrophobicity after treatments at 55 or 65 degrees C.
(EN)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.
