Structural Differences of the Iron Dioxygen Moiety of Hemoprotein Models with and without an Axial Hindered Base as Revealed by O-17 Nmr and Ftir Spectroscopy in Solution

Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :

Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου^*

κοινοποιήστε το τεκμήριο

Σημασιολογικός εμπλουτισμός από το EKT

ΕΚΤ τύπος τεκμηρίου

ΕΚΤ xρονολογία

1992 (EL)

EKT Ιστορική περίοδος

Τίτλος

Structural Differences of the Iron Dioxygen Moiety of Hemoprotein Models with and without an Axial Hindered Base as Revealed by O-17 Nmr and Ftir Spectroscopy in Solution (EN)

Δημιουργός

Gerothanassis, I. P. (EN)

Συντελεστής

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)

Gerothanassis, I. P. (EN)

Περιγραφή

The N-H stretching vibrations of the oxygenated 'hybrid' haemoprotein models with an axial hindered base indicate that there is no conventional hydrogen bond with the terminal oxygen of the Fe-O2 moiety, contrary to the models with an axial unhindered base; however, the Fe-O2 moiety is highly polarizable as indicated by O-17 NMR spectroscopy. (EN)

Θέμα

hemoglobin cooperativity (EN)

Πάροχος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων

Αποθετήριο / συλλογή

Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς

Επιμέρους συλλογή

Σχολή Θετικών Επιστημών

Άρθρα σε επιστημονικά περιοδικά ( Ανοικτά)

ΑΠΟΘΕΤΗΡΙΟ "ΟΛΥΜΠΙΑΣ"

Τμήμα Χημείας

Περιοδικό