Zinc binding in peptide models of angiotensin-I converting enzyme active sites studied through H-1-NMR and chemical shift perturbation mapping

Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :

Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου^*

κοινοποιήστε το τεκμήριο

Σημασιολογικός εμπλουτισμός από το EKT

ΕΚΤ τύπος τεκμηρίου

ΕΚΤ xρονολογία

2003 (EL)

EKT Ιστορική περίοδος

Τίτλος

Zinc binding in peptide models of angiotensin-I converting enzyme active sites studied through H-1-NMR and chemical shift perturbation mapping (EN)

Δημιουργός

Galanis, A. S. (EN)

Συντελεστής

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)

Galanis, A. S. (EN)

Περιγραφή

We report the design and synthesis through solid phase 9-flourenylmethoxycarbonyl (Fmoc) chemistry of the two angiotensin-I converting enzyme active sites possessing the general sequence HEMGHX(23)EAIGDX(3). Their zinc-binding properties were monitored in solution through high-resolution H-1-NMR. The obtained data were analyzed in terms of chemical shift differences. The results indicate that zinc binds to the HEMGH and the EAIGD characteristic motifs, and suggest possible coordination modes of zinc in the native enzyme. (C) 2003 Wiley Periodicals, Inc. (EN)

Θέμα

angiotensin-i converting enzyme (EN)

Πάροχος

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων

Αποθετήριο / συλλογή

Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς

Επιμέρους συλλογή

Σχολή Θετικών Επιστημών

Άρθρα σε επιστημονικά περιοδικά ( Ανοικτά)

ΑΠΟΘΕΤΗΡΙΟ "ΟΛΥΜΠΙΑΣ"

Τμήμα Χημείας

Περιοδικό