Zinc(II) binding ability of tri-, tetra- and penta-peptides containing two or three histidyl residues

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :

Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο




2007 (EL)

Zinc(II) binding ability of tri-, tetra- and penta-peptides containing two or three histidyl residues (EN)

Kallay, C. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Kallay, C. (EN)

Macroscopic and microscopic protonation processes and zinc( II) complexes of a series of multihistidine peptides ( Ac-HGH-OH, Ac-HGH-NHMe, Ac-HHGH-OH, Ac-HHGH-NHMe, Ac-HVGDH-NH2, Ac-HHVGD-NH2, Ac-HVHAH-NH2, Ac-HAHVH-NH2, Ac-HPHAH-NH2 and Ac-HAHPH-NH2) were studied by potentiometric, NMR and ESI-MS spectroscopic techniques. Protonations of histidyl imidazole-N donor functions were not much affected by the number and location of histidyl residues, but the presence of C-terminal carboxylate groups had a signi. cant impact on the basicities of the neighbouring histidyl sites. The formation of 2N(im) and 3N(im) macrochelates with the stoichiometry of [ZnL] was the major process in the complexation reactions of all peptides followed by the formation of hydroxo or amide bonded species. Thermodynamic stabilities of the zinc( II) complexes were primarily determined by the number of histidyl residues, but the presence of C-terminal carboxylate functions has also a signi. cant contribution to metal binding. The stabilizing effect of the aspartyl beta-carboxylate group was also observed, but its extent is much weaker than that of the C-terminal carboxylate with a neighbouring histidyl residue. Zinc( II) promoted peptide amide deprotonation and co-ordination was observed only in the zinc( II)-Ac-HHVGD-NH2 system above pH 8. (EN)

nuclear-magnetic-resonance (EN)


Dalton Transactions (EN)

Αγγλική γλώσσα

2007





*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.