Preparation and study of functional properties of chickpea (cicer arietinum L.) protein isolates

see the original item page
in the repository's web site and access all digital files if the item*

PhD thesis (EN)

2009 (EN)
Παραλαβή και μελέτη λειτουργικών ιδιοτήτων πρωτεϊνικών υπερσυμπυκνωμάτων ρεβιθιού (Cicer arietinum L.)
Preparation and study of functional properties of chickpea (cicer arietinum L.) protein isolates

Παπαλάμπρου, Ευδοξία Μ.

Στόχος της διατριβής ήταν η μελέτη της επίδρασης των μεθόδων παραλαβής στις λειτουργικές ιδιότητες των πρωτεϊνών των υπερσυμπυκνωμάτων (ΠΥΡ). Μελετήθηκαν τα αναλυτικά και φυσικοχημικά χαρακτηριστικά των πρωτεϊνών των ΠΥΡ. Έγινε εξακρίβωση της σύστασής τους και ποιοτική εκτίμηση του πρωτεϊνικού κλάσματος, ενώ προσδιορίστηκε η διαλυτότητα, η τιμή του επιφανειακού υδρόφοβου χαρακτήρα, η περιεκτικότητα σε σουλφυδρυλικές ομάδες και έγινε θερμική ανάλυση των πρωτεϊνών. Η γνώση των φυσικοχημικών χαρακτηριστικών των ΠΥΡ αξιοποιήθηκε για την κατανόηση των λειτουργικών ιδιοτήτων των πρωτεϊνών τους, ειδικά όσον αφορά την προσρόφηση των μορίων τους σε διεπιφάνειες ελαίου-νερού και την παρασκευή και σταθεροποίηση γαλακτωμάτων κατά την αποθήκευση ή τη θερμική επεξεργασία και την κατάψυξη, καθώς, επίσης, και την ανάπτυξη δικτυώματος πηκτής μετά από θέρμανση των πρωτεϊνικών διαλυμάτων. Οι μέθοδοι παραλαβής των ΠΥΡ ήταν ισοηλεκτρική καταβύθιση (TpI) και υπερδιήθηση (TUF), κατόπιν αλκαλικής εκχύλισης. Επίσης με όξινη εκχύλιση και κατόπιν υπερδιήθηση, παραλήφθηκαν δύο ΠΥΡ εμπλουτισμένα σε αλβουμίνες (TUFA) και γλοβουλίνες (TUFG), αντίστοιχα. Οι λειτουργικές ιδιότητες των ΠΥΡ καθορίζονταν, από τη μέθοδο παραλαβής και από τη σύσταση και τα φυσικοχημικά χαρακτηριστικά τους. Οι αλβουμίνες ήταν πιο αποτελεσματικές ως προς την αρχική μείωση της διεπιφανειακής τάσης, ενώ οι γλοβουλίνες ήταν μακροπρόθεσμα. Η σύσταση καθόρισε την έκταση των αλληλεπιδράσεων στα προσροφημένα μόρια και τον ελαστικό χαρακτήρα της διεπιφανειακής μεμβράνης, η οποία φάνηκε να αποτελείται από δύο στοιβάδες προσρόφησης. Τα γαλακτώματα των ΠΥΡ εμφανίζουν μικρό μέσο μέγεθος σταγονιδίων και μεγάλη σταθερότητα ως προς τη συγχώνευση. Τα γαλακτώματα με TUFA και TpI εμφανίζουν αρχικά περιορισμένη συσσωμάτωση και σχετικά χαμηλότερη ταχύτητα αποκορύφωσης. Τα γαλακτώματα με TpI είναι πολύ σταθερά κατά τη θέρμανση, ενώ με TUFΑ εμφανίζουν μεγάλη σταθερότητα κατά την κατάψυξη. Με θέρμανση τα πρωτεϊνικά διαλύματα των ΠΥΡ δημιούργησαν πηκτές που ισχυροποιήθηκαν με την ψύξη, μέσω δεσμών υδρογόνου, υδρόφοβων και δισουλφιδικών δεσμών. Tα ΠΥΡ TUF και TUFA εμφάνισαν παρόμοια πηκτωματοποιητική συμπεριφορά σε αντίθεση με το ΤpI, δηλαδή, μικρότερες τιμές κρίσιμης συγκέντρωσης σχηματισμού πηκτής και σχηματίζουν πηκτές με μικρότερη αντίσταση στην εφαρμογή μεγάλων τάσεων συμπίεσης σε συνδυασμό με αποβολή μεγαλύτερου όγκου ορού, αλλά με πιο έντονο ελαστικό χαρακτήρα
Different wet processing methods, combining alkaline or acidic protein extraction with isoelectric precipitation or ultrafiltration, were employed to obtain a number of protein isolates from a defatted chickpea seed (var. “Thiva”) flour. Depending on the isolation method applied, the resulting protein isolates were enriched either in protein constituents belonging to the chickpea seed globulin (TpI, TUFG) or to the albumin fraction (TUFA) or contained a mixture of proteins belonging to both fractions (TUF). The differences in protein composition between the isolates, as well as the impact of the extraction conditions, were reflected in their protein solubility, surface hydrophobicity, sulphydryl group content and thermal properties. The interfacial activity and film-forming ability of the isolate protein constituents were evaluated, indicating that, in general, the composition of the isolates in terms of globulins or albumins influenced to an appreciable extent their surface properties. The method applied for isolate preparation also strongly influenced the emulsifying and emulsion stabilizing-properties, during long time ageing, of the chickpea proteins. Emulsion storage at freezing conditions resulted in extensive droplet aggregation and coalescence. Following heat treatment, on the other hand, flocculation phenomena mainly occurred, with the isolate obtained by isoelectric precipitation from an alkaline protein extract (TpI) producing emulsions that exhibited very high stability against heat coagulation. These results are attributed to compositional and possibly structural differences existing between the protein constituents of the chickpea isolates and, hence, to the number and the extent of exposure of reactive hydrophobic and sulphydryl side groups of the protein molecules. The differences in protein composition between the isolates and the impact of extraction conditions were also reflected in the onset temperature of gelation. On the other hand, the protein isolate gelling behaviour, minimum gelling concentration and water loss during gel compression, depended mainly on the method applied for isolate preparation rather than on the protein composition. In fact, as was observed from oscillatory rheometry measurements, the isolates obtained by ultrafiltration exhibited a lower gelling concentration and produced gel networks of higher elasticity, at a relatively low protein content, compared with the isolate obtained by isoelectric precipitation. On the other hand, large deformation tests revealed that the isolates obtained by ultrafiltration produced gels of a weaker network structure when compared with the isolate obtained by isoelectric precipitation, probably due to differences in the thickness of the strands that constitute the protein network. The gel solubility tests revealed a balanced interplay between the covalent and the physical interactions in the development of the gel network structure by the heat-denatured chickpea proteins.

PhD Thesis / Διδακτορική Διατριβή

Protein isolates
Gelation properties
Chickpea, Analysis
Plant proteins, Analysis
Ισοηλεκτρική καταβύθιση
Interfacial adsorption
Διεπιφανειακή προσρόφηση
Γαλακτωματοποιητικές ιδιότητες
Isolectric precipitation
Ρεβίθι, Ανάλυση
Φυτικές πρωτεϊνες, Ανάλυση
Πηκτωματοποιητικές ιδιότητες
Πρωτεϊνικά υπερσυμπυκνώματα
Emulsification properties

Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (EL)
Aristotle University of Thessaloniki (EN)


Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης, Σχολή Θετικών Επιστημών, Τμήμα Χημείας

This record is part of 'IKEE', the Institutional Repository of Aristotle University of Thessaloniki's Library and Information Centre found at Unless otherwise stated above, the record metadata were created by and belong to Aristotle University of Thessaloniki Library, Greece and are made available to the public under Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International license ( Unless otherwise stated in the record, the content and copyright of files and fulltext documents belong to their respective authors. Out-of-copyright content that was digitized, converted, processed, modified, etc by AUTh Library, is made available to the public under Creative Commons Attribution-ShareAlike 4.0 International license ( You are kindly requested to make a reference to AUTh Library and the URL of the record containing the resource whenever you make use of this material.

*Institutions are responsible for keeping their URLs functional (digital file, item page in repository site)