Activity and stability studies of Mucor miehei lipase immobilized in novel microemulsion-based organogels

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :

Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο




2002 (EL)

Activity and stability studies of Mucor miehei lipase immobilized in novel microemulsion-based organogels (EN)

Delimitsou, C. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Επιστημών και Τεχνολογιών. Τμήμα Βιολογικών Εφαρμογών και Τεχνολογιών (EL)
Delimitsou, C. (EN)

Lipase from Mucor miehei was immobilized in bis-(2-ethylhexyl)sulfosuccinate sodium salt MOT) as well as lecithin water-in-oil (w/o) microemulsion-based organogels (MBGs) formulated with biopolymers such as agar and hydroxypropylmethyl cellulose (HPMC), respectively. These lipase-containing MBGs prove to be novel solid-phase catalysts for use in organic media. Using these organogels at 25degreesC, various esterification reactions in non-polar solvents as well as in solvent free systems were possible. Apparent lipase activity was influenced to some extent by the nature and the concentration of biopolymers used. Lipase stability in such MBGs is much higher than that observed in w/o microemulsions. MBGs containing lipase functioned effectively in repeated batch syntheses of fatty esters. Kinetic studies have shown that ester synthesis catalyzed by immobilized lipase occurs via the Ping-Pong bi-bi mechanism in which only inhibition by excess of alcohol has been identified. Values of all kinetic parameters were determined. (EN)

microemulsions (EN)


Biocatalysis and Biotransformation (EN)

Αγγλική γλώσσα

2002





*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.