δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
Structural and catalytic aspects of cutinase in w/o microemulsions
(EN)
Cazianis, CT
(EN)
Xenakis, A
(EN)
Papadimitriou, V
(EN)
Kolisis, FN
(EN)
Structural and catalytic properties of cutinase were studied in bis(2-ethylhexyl) sodium sulfosuccinate (AOT)-isooctane microemulsion systems. The effect of the water content of the microemulsions on the cutinase activity on an esterification reaction of lauric acid with pentanol showed that cutinase followed a bell-shaped profile presenting a maximum at w(o) = 9, with w(o) = [H2O]/[AOT]. Kinetic studies allowed the determination of the apparent parameters K-m and V-max. Electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy studies of active site labeled cutinase in microemulsions with varying w(o) values showed that in all microemulsions, the mobility of the label is higher than in the aqueous solution. Furthermore, it was found that the maximum of the enzyme activity did not correspond to a reduced active site mobility. Up to w(o) = 9 there was an increase of both activity and active site mobility. As the water content of the system became higher, the mobility of the bound spin label further increased whereas the enzymatic activity dropped considerably.
(EN)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.