1. Αρχική σελίδα
  2. Αναζήτηση

Purification, characterization and mass spectrometric sequencing of a thermophilic glucuronoyl esterase from Sporotrichum thermophile

Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Εθνικό Μετσόβιο Πολυτεχνείο   

Αποθετήριο :
Ψηφιακό Αποθετήριο της Κεντρικής Βιβλιοθήκης του ΕΜΠ | Dspace@NTUA   

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*



Purification, characterization and mass spectrometric sequencing of a thermophilic glucuronoyl esterase from Sporotrichum thermophile (EN)
Vafiadi, C (EN)
Christakopoulos, P (EN)
Topakas, E (EN)
Biely, P (EN)
journalArticle (EN)
2014-03-01T01:31:44Z
2009 (EN)
The cellulolytic system of the thermophilic fungus Sporotrichum thermophile contains a recently discovered esterase that may hydrolyze the ester linkage between the 4-O-methyl-d-glucuronic acid of glucuronoxylan and lignin alcohols. The glucuronoyl esterase named StGE1 was purified to homogeneity with a molecular mass of Mr 58 kDa and pI 6.7. The enzyme activity was optimal at pH 6.0 and 60 °C. The esterase displayed a narrow pH range stability at pH 8.0 and retained 50% of its activity after 430 and 286 min at 50 and 55 °C, respectively. The enzyme was active on substrates containing glucuronic acid methyl ester, showing a lower catalytic efficiency on 4-nitrophenyl 2-O-(methyl-4-O-methyl-α-d-glucopyranosyluronate)-β-d- xylopyranoside than its mesophilic counterparts reported in the literature, which is typical of thermophilic enzymes. StGE1 was proved to be a modular enzyme containing a noncatalytic carbohydrate-binding module. LC-MS/MS analysis provided peptide mass and sequence information that facilitated the identification and classification of StGE1 as a family 15 glucuronoyl esterase that showed the highest homology with the hypothetical glucuronoyl esterase CHGG-10774 of Chaetomium globosum CBS 148.51. This work represents the first example of the purification and identification of a thermophilic glucuronoyl esterase from S. thermophile. © 2009 Federation of European Microbiological Societies. (EN)
Microbiology (EN)
unclassified drug (EN)
enzyme synthesis (EN)
Lignin (EN)
Temperature (EN)
Molecular Weight (EN)
Glucuronidase (EN)
Molecular Sequence Data (EN)
Substrate Specificity (EN)
Chaetomium globosum CBS 148.51 (EN)
catalysis (EN)
Fungi (EN)
pyranoside (EN)
enzyme purification (EN)
fungus (EN)
enzyme activity (EN)
Isoelectric Point (EN)
Mass Spectrometry (EN)
Glucuronoyl esterase (EN)
Lignin-carbohydrate complex (EN)
pH (EN)
temperature (EN)
Sporothrix (EN)
mass spectrometry (EN)
esterase (EN)
priority journal (EN)
mesophile (EN)
Xylans (EN)
Sporotrichum thermophile (EN)
enzyme analysis (EN)
Amino Acid Sequence (EN)
Purification (EN)
gene sequence (EN)
Enzyme Stability (EN)
Fungal Proteins (EN)
molecular weight (EN)
glucuronoyl esterase 1 (EN)
Glucuronates (EN)
article (EN)
nucleotide sequence (EN)
Sequence Homology, Amino Acid (EN)
Corynascus heterothallicus (EN)
enzyme stability (EN)
sequence homology (EN)
sporotrichum thermophile (EN)
Mass spectrometric sequencing (EN)
nonhuman (EN)
Hydrogen-Ion Concentration (EN)
FEMS Microbiology Letters (EN)
Αγγλική γλώσσα
WILEY-BLACKWELL PUBLISHING, INC (EN)
Εθνικό Μετσόβιο Πολυτεχνείο
Ψηφιακό Αποθετήριο της Κεντρικής Βιβλιοθήκης του ΕΜΠ | Dspace@NTUA
Κεντρική Βιβλιοθήκη Ε.Μ.Π.
Ιδρυματικό Αποθετήριο
Δημοσιεύσεις μελών Δ.Ε.Π. σε περιοδικά



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.