PEPTIDE BOND FORMATION AND IT'S INHIBITION BY SOME ANTIBIOTICS

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*



ΒΙΟΣΥΝΘΕΣΗ ΤΟΥ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΥ ΔΕΣΜΟΥ ΚΑΙ ΑΝΑΣΤΟΛΗ ΤΗΣ ΑΠΟ ΟΡΙΣΜΕΝΑ ΑΝΤΙΒΙΟΤΙΚΑ
PEPTIDE BOND FORMATION AND IT'S INHIBITION BY SOME ANTIBIOTICS

Ντίνος, Γεώργιος

PhD Thesis

1995


ΣΕ IN VITRO ΣΥΣΤΗΜΑ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΥ ΔΕΣΜΟΥ, ΠΟΥ ΠΑΡΕΣΚΕΥΑΣΘΗ ΑΠΟ E.COLI, ΜΕΛΕΤΗΣΑΜΕ ΤΗΝ ΔΡΑΣΗ ΤΟΥ ΑΝΤΙΒΙΟΤΙΚΟΥ ΣΠΙΡΑΜΥΚΙΝΗ. ΣΤΟ ΜΕΛΕΤΟΥΜΕΝΟ ΠΕΙΡΑΜΑΤΙΚΟ ΣΥΣΤΗΜΑ (ΑΝΤΙΔΡΑΣΗ ΠΟΥΡΟΜΥΚΙΝΗΣ) ΣΧΗΜΑΤΙΖΕΤΑΙ ΠΕΠΤΙΔΙΚΟΣ ΔΕΣΜΟΣ ΜΕΤΑΞΥ ΤΗΣ ΠΟΥΡΟΜΥΚΙΝΗΣ (S) ΚΑΙ ΤΟΥ AC-PHE-TRNA ΤΟ ΟΠΟΙΟ ΕΥΡΙΣΚΕΤΑΙ ΠΡΟΣΔΕΜΕΝΟ ΥΠΟ ΜΟΡΦΗΝ ΣΥΜΠΛΟΚΟΥ(C) ΜΕ ΤΟ ΡΙΒΟΣΩΜΑ ΚΑΙ ΤΟ POLY(U) [SYNETOS, S.& COUTSOGEORGOPOULOS, C.(1987)BIOCHIM. BIOPHYS. ACTA 923, 275-285]. ΜΕ ΤΗ ΒΟΗΘΕΙΑ ΤΗΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΣ ΠΟΥΡΟΜΥΚΙΝΗΣ ΔΙΑΠΙΣΤΩΣΑΜΕ ΟΤΙ: Η ΣΠΙΡΑΜΥΚΙΝΗ (Α) ΑΝΤΙΔΡΑ ΜΕ ΤΟ ΣΥΜΠΛΟΚΟ C ΚΑΙ ΣΧΗΜΑΤΙΖΕΙ ΤΟ ΣΥΜΠΛΟΚΟ ΤΗΣ ΣΠΙΡΑΜΥΚΙΝΗΣ C*A ΤΟ ΟΠΟΙΟ ΔΕΝ ΑΝΤΙΔΡΑ ΜΕ ΠΟΥΡΟΜΥΚΙΝΗ. ΤΟ C*A ΠΑΡΑΜΕΝΕΙ ΣΤΑΘΕΡΟ, ΤΟΣΟ ΚΑΤΑ ΤΗΝ ΑΠΟΜΟΝΩΣΗ ΤΟΥ ΣΕ ΦΙΛΤΡΟ ΝΙΤΡΙΚΗΣ ΚΥΤΤΑΡΙΝΗΣ, ΟΣΟ ΚΑΙ ΚΑΤΑ ΤΗΝ ΕΚΛΟΥΣΗ ΤΟΥ ΣΕ ΧΡΩΜΑΤΟΓΡΑΦΙΑ ΜΟΡΙΑΚΗΣ ΔΙΗΘΗΣΕΩΣ (SEPHADEX G-200), ΑΛΛΑ ΚΑΙ ΚΑΤΑ ΤΗΝ ΦΥΓΟΚΕΝΤΡΗΣΗ ΤΟΥ ΣΕ ΓΡΑΜΜΙΚΗ ΒΑΘΜΙΔΩΣΗ ΣΑΚΧΑΡΟΖΗΣ. ΛΕΠΤΟΜΕΡΕΙΣ ΚΙΝΗΤΙΚΕΣ ΜΕΛΕΤΕΣ ΕΔΕΙΞΑΝ, ΟΤΙ ΤΟ C*A ΣΧΗΜΑΤΙΖΕΤΑΙ ΜΕ ΜΙΑ ΠΑΡΑΛΛΑΓΗ ΤΟΥ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΥ ΔΥΟ ΣΤΑΔΙΩΝ, ΣΥΜΦΩΝΑ ΜΕ ΤΗΝ ΟΠΟΙΑ ΤΟ ΤΑΧΕΩΣ ΣΧΗΜΑΤΙΖΟΜΕΝΟ ΣΥΜΠΛΟΚΟ CA ΠΑΡΑΜΕΝΕΙ ΚΙΝΗΤΙΚΑ ΑΜΕΛΗΤΕΟ ΚΑΙ ΤΟ ΠΡΟΙΟΝ ΤΗΣ ΑΝΤΙΔΡΑΣΕΩΣ C*A ΠΡΟΚΥΠΤΕΙ ΚΑΤΟΠΙΝ ΑΛΛΑΓΗΣ ΔΙΑΜΟΡΦΩΣΕΩΣ ΤΟΥ ΣΥΜΠΛΟΚΟΥ CA. ΟΙ ΤΙΜΕΣ ΤΩΝ ΕΙΔΙΚΩΝ ΤΑΧΥΤΗΤΩΝ ΕΙΝΑΙ: K ASSAC=3X10 4 M-1 S-1 ΚΑΙ KDISSOC=5X10-5 S-1. ΟΙ ΤΙΜΕΣ ΑΥΤΕΣ ΚΑΤΑΤΑΣΣΟΥΝ ΤΗΝ ΣΠΙΡΑΜΥΚΙΝΗ ΣΤΟΥΣ ΒΡΑΔΕΩΣ ΠΡΟΣΔΕΝΟΜΕΝΟΥΣ ΒΡΑΔΕΩΣ ΑΠΟΔΕΣΜΕΥΟΜΕΝΟΥΣ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ. ΜΑΣ ΔΙΔΟΥΝ ΕΠΙΣΗΣ ΤΗΝ ΟΛΙΚΗ ΣΤΑΘΕΡΑ ΔΙΑΣΤΑΣΕΩΣ ΤΟΥ ΣΥΜΠΛΟΚΟΥ C*A (=KDISSOC/KASSOC), ΠΟΥ ΙΣΟΥΤΑΙ ΜΕ 1.6 NM. Η ΜΙΚΡΗ ΤΙΜΗ ΤΗΣ KDISSOC ΚΑΘΙΣΤΑ ΤΗΝ ΣΠΙΡΑΜΥΚΙΝΗ ΕΝΑ ΧΡΗΣΙΜΟ ΕΡΓΑΛΕΙΟ ΜΕΛΕΤΗΣ ΚΑΙ ΑΛΛΩΝ ΑΝΑΣΤΟΛΕΩΝ ΤΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΙΚΗΣ ΣΥΝΘΕΣΕΩΣ. (ΠΕΡΙΚΟΠΗ ΠΕΡΙΛΗΨΗΣ)
THE INHIBITION OF PEPTIDE BOND FORMATION BY SPIRAMYCIN WAS STUDIED IN AN IN VITRO SYSTEM DERIVED FROM ESCHERICHIA COLI. PEPTIDE BONDS ARE FORMED BETWEEN PUROMYCIN (S) AND AC-PHE-TRNA, WHICH IS A COMPONET OF COMPLEX C, I.E., OF THE [AC-PHE_TRNA-70S RIBOSOME-POLY(U)] COMPLEX, ACCORDING TO THE PUROMYCIN REACTION [SYNETOS D. & COUTSOGEORGOPOULOS, C.(1987) BIOCHIM. BIOPHYS. ACTA 923, 275-285]. IT IS SHOWN THAT SPIRAMYCIN (A) REACTS WITH COMPLEX C AND FORMS THE SPIRAMYCIN COMPLEX C*A WHICH IS INACTIVE TOWARDS PUROMYCIN. C*A REMAINS STABLE FOLLOWING GEL CHROMATOGRAPHY ON SEPHADEX G-200 AND SUCROSE GRADIENT ULTRACENTRIFUGATION. DETAILED KINETIC STUDY SUGGESTS THAT C*A IS FORMED IN A VARIATION OF A TWO-STEP MECHANISM IN WHICH THE INITIAL ENCOUNTER COMPLEX CA IS KINETICALLY INSIGNIFICANT AND C*A IS THE PRODUCT OF A CONFORMATIONAL CHANGE OF COMPLEX CA. THERATE CONSTANTS OF THIS REACTION (SPIRAMYCIN REACTION) ARE KASSOC =3.0X10 4 M-1 S-1 AND KDISSOC =5.0X10 -5 M-1 S-1. SUCH VALUES ALLOW THE CLASSIFICATION OFSPIRAMYCIN AS A SLOW-BINDING, SLOWLY-REVERSIBLE INHIBITOR; THEY ALSO LEAD TO THE CALCULATION OF AN APPARENT OVERALL DISSOCIATION CONSTANT EQUAL TO 1.8 NM FOR THE C*A COMPLEX. FURTHERMORE, THEY RENDER SPIRAMYCIN A USEFUL TOOL IN THE STUDY OF ANTIBIOTIC ACTION ON PROTEIN SYNTHESIS IN VITRO. (ABSTRACT TRUNCATED)

Ιατρική και Επιστήμες Υγείας ➨ Βασική Ιατρική
Ιατρική και Επιστήμες Υγείας ➨ Κλινική Ιατρική

Πεπτιδυλοτρανσφεράση
Basic Medicine
Ribosome
Medical and Health Sciences
ΣΠΙΡΑΜΥΚΙΝΗ
SLOW BINDING INHIBITORS
SPARSOMYCIN
ΒΡΑΔΕΩΣ ΠΡΟΣΔΕΝΟΜΕΝΟΙ ΑΝΑΣΤΟΛΕΙΣ
HYDROXAMINOLYSIS
Ριβόσωμα
Κλινική Ιατρική
PUROMYCIN REACTION
Clinical Medicine
ΣΠΑΡΣΟΜΥΚΙΝΗ
ΑΝΤΙΔΡΑΣΗ ΠΟΥΡΟΜΥΚΙΝΗΣ
SPIRAMYCIN
Peptidyltransferase
Βασική Ιατρική
ΑΝΑΣΤΟΛΗ ΒΙΟΣΥΝΘΕΣΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΩΝ
ΑΝΤΙΔΡΑΣΗ ΥΔΡΟΞΥΛΑΜΙΝΗΣ
INHIBITION OF PROTEIN BIOSYNTHESIS
Ιατρική και Επιστήμες Υγείας

Ελληνική γλώσσα

Πανεπιστήμιο Πατρών
University of Patras

Πανεπιστήμιο Πατρών. Σχολή Επιστημών Υγείας. Τμήμα Ιατρικής




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.