Conformational Properties of the Arg-Leu-Gly Tripeptide - Dmso - Water Clusters with the Combined Use of Molecular-Dynamics and Energy Minimization Studies

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



Conformational Properties of the Arg-Leu-Gly Tripeptide - Dmso - Water Clusters with the Combined Use of Molecular-Dynamics and Energy Minimization Studies (EN)

Demetropoulos, I. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Demetropoulos, I. (EN)

The Arg-Leu-Gly tripeptide is the repeating fragment of sequential arginine-rich polypeptides capable of interacting with DNA The conformational influence of solvent molecules (DMSO/H2O) were investigated with the combined use of molecular dynamics and energy minimization. It was found that water molecules greatly contribute to the peptide structure by solvating all its hydrophylic sites even in the presence of DMSO excess, whereas one water molecule links the ammonium and carboxylic ends of the Arg-Leu-Gly. The persistence of residual water, which was confirmed by varying,the computer simulation parameters, indicates that pretreatment of peptide segments in aqueous solutions should greatly affect their conformational properties in organic media. A satisfactory agreement between experimental data (H-1-NMR and IR spectroscopy) and the presented computational study deserves also to be noted. (EN)

helix-forming tendencies (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων (EL)
University of Ioannina (EN)

Journal of Biomolecular Structure & Dynamics (EN)

1995

<Go to ISI>://A1995QJ14600002

Taylor & Francis (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.