H-1 NMR study of the enantioselective binding of Lambda- and Delta-[Ru(bpy)(2)(m-bpy-GHK)]Cl-2 to the deoxynucleotide duplex d(5 '-C(1)G(2)C(3)G(4)A(5)A(6)T(7)T(8)C(9)G(10)C(11)G(12)-3 ')(2)

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



H-1 NMR study of the enantioselective binding of Lambda- and Delta-[Ru(bpy)(2)(m-bpy-GHK)]Cl-2 to the deoxynucleotide duplex d(5 '-C(1)G(2)C(3)G(4)A(5)A(6)T(7)T(8)C(9)G(10)C(11)G(12)-3 ')(2) (EN)

Myari, A. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Myari, A. (EN)

The interaction of the diastereomeric complexes Lambda- and Delta-[Ru(bpy)(2)(m-GHK)]Cl-2, (GHK = glycine-histidine-lysine) to the deoxynucleotide duplex d(5 '-CGCGAATTCGCG-3 ')(2) was studied by means of H-1 NMR spectroscopy. The diastereomers interact with the oligonucleotide duplex differently. The Delta-[Ru(bpy)(2)(m-GHK)]Cl-2 is characterized by major groove binding close to the central part of the oligonucleotide, with both the peptide and the bipyridine ligand of the complex involved in the binding. The Delta-[Ru(bpy)(2)(m-bpy-GHK)]Cl-2 binds loosely, approaching the helix from the minor groove. The NMR analysis shows that the peptide (GHK) binding has a determinative role in the interactions of both diastereomers with the oligonucleotide. (EN)

DNA-binding (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων (EL)
University of Ioannina (EN)

Bioinorg Chem Appl (EN)

Αγγλική γλώσσα

2005

<Go to ISI>://000229308800009

Hindawi Publishing Corporation (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.