Significance of Bound Residual Water in the Dmso Solution Structure of Stable Peptide Hydrates

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



Significance of Bound Residual Water in the Dmso Solution Structure of Stable Peptide Hydrates (EN)

Tsikaris, V. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Tsikaris, V. (EN)

Water molecules in peptide hydrates are widely known to be directly involved in the stabilization of the peptide structure in the solid state. In this work, the influence of tightly bound residual water molecules on the conformational properties of two hydrates of the L-Arg-L-Leu-Gly and Gly-L-Phe-L-Leu peptide lyophilized from water at acidic pH, has been investigated for the first time in DMSO solution by means of 1D and 2D H-1 NMR spectroscopy. Significant conformational changes have been observed in solution as the bound residual water is gradually expelled from the peptide hydrate. These observations point out the crucial role of bound water in fine-structural determinations of peptides in solution when evaluating NMR data. (EN)

sequential polypeptides (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων (EL)
University of Ioannina (EN)

Journal of the Chemical Society-Perkin Transactions 2 (EN)

Αγγλική γλώσσα

1991

<Go to ISI>://A1991GF28500006

The Royal Society of Chemistry (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.