Solvation State of the Tyr Side-Chain in Peptides - an Ft-Ir and O-17 Nmr Approach

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



Solvation State of the Tyr Side-Chain in Peptides - an Ft-Ir and O-17 Nmr Approach (EN)

Gerothanassis, I. P. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Gerothanassis, I. P. (EN)

Detailed studies of the O-17 NMR chemical shifts of the COH group of p-cresol and tyrosine derivatives as a function of pH and in a variety of solvents revealed an unusually large titration shift upon the deprotonation of the phenol group and a very small chemical shift variation as a function of solvent hydrogen-bonding ability. Similarly the nu(CO) stretching frequencies exhibit a very small variation as a function of solvent hydrogen-bonding ability, and discrete hydrogen-bonded species could not be identified. In contrast, the in-plane COH bending frequencies of these compounds have been shown to be very sensitive to hydrogen-bond interactions, and discrete hydrogen-bonded species could be identified. The applicability of this novel methodology to peptide hormones is demonstrated in the case of Leu-enkephalin in aqueous solution. (EN)

protein amino-acids (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων (EL)
University of Ioannina (EN)

J Am Chem Soc (EN)

Αγγλική γλώσσα

1992

<Go to ISI>://A1992JW79700041

American Chemical Society (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.