Functional characterization of conserved regions in the preprotein binding domain of SecA

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Κρήτης
Αποθετήριο :
E-Locus Ιδρυματικό Καταθετήριο
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



Λειτουργικός χαρακτηρισμός συντηρημένων περιοχών της περιοχής πρόσδεσης του υποστρώματος στην SecA
Functional characterization of conserved regions in the preprotein binding domain of SecA

Σαρδής, Μάριος-Φραντζέσκος

Οικονόμου, Αναστάσιος

Η SecA αποτελεί τον κινητήρα της βακτηριακής μεταθετάσης. Ο λειτουργικός της ρόλος η παραγωγή μηχανικού έργου, που κατευθύνει την έκκριση προπρωτεϊνών, καταναλώνοντας χημική ενέργεια με την μορφή ΑΤΡ. Η SecA ανήκει στην υπεροικογένεια των ελικασών RNA (SF2). Στο αμινοτελικό άκρο της SecA υπάρχει ο DEAD κινητήρας, στον οποίο υδρολύεται το ΑΤΡ. Η λειτουργική εξειδίκευση της SecA, εξασφαλίζεται με την παρουσία 2 επιπλέον περιοχών. Αυτές είναι η Περιοχή Πρόσδεσης του Υποστρώματος (PBD) και η C-περιοχή. Η C-περιοχή ρυθμίζει την υδρόλυση του ΑΤΡ στον κινητήρα μέσο μιας μεγάλης α-έλικας (Scaffold Domain). Η PBD είναι η περιοχή με την οποία αλληλεπιδρούν οι προπρωτεΐνες. Κατά μήκος της PBD υπάρχουν αρκετά αμινοξικά κατάλοιπα, που παρουσιάζουν μεγάλο βαθμό συντήρησης ανάμεσα σε βακτήρια διαφορετικών ειδών. Στην συγκεκριμένη μελέτη προσπαθούμε να προσδιορίσουμε ποίος είναι ο λειτουργικός ρόλος αυτών των περιοχών, με σκοπό να κατανοήσουμε καλύτερα τον μηχανισμό ενεργοποίησης της SecA από τα υποστρώματα της και της έκκρισής τους. Για να κατανοήσουμε την λειτουργία των συγκεκριμένων περιοχών, μεταλλάξαμε τα αμινοξικά κατάλοιπα σε αλανίνες και μελετήσαμε τις ανεπάρκειες που προέκυψαν. Τα αποτελέσματα δείχνουν ότι η περιοχή PBD συμμετέχει στην ενεργοποίηση της SecA από την SecYEG αλλά και από τις προπρωτεΐνες. (EL)
SecA is the motor of bacterial translocase. Its functional role is to convert chemical energy to mechanical work that facilitates and directs preprotein threading through the SecYEG embrane-embedded channel. SecA belongs to the superfamily of RNA helicases 2 (SF2). Hydrolysis of ATP takes place at the amino-terminal DEAD motor. There are two auxiliary domains that give to SecA its functional specialization; the Preprotein Binding Domain(PBD) and the C-domain. The C-domain regulates hydrolysis of ATP at the motor through a long α-helix(Scaffold Domain). The PBD is the region where preproteins are recognized by SecA. Along the PBD, there are many amino acid residues that are conserved across a wide range of different bacterial species. In this study we try to better understand the functional importance of these regions, in an effort to elucidate the mechanism of SecA-driven preprotein translocation. To achieve that we used alanine mutagenesis and we studied the resulting deficiencies. Our results demonstrate that PBD participates in the priming of SecA by SecYEG and preproteins. (EN)

text

Πανεπιστήμιο Κρήτης (EL)
University of Crete (EN)

2008-12-04




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.