δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
Μελέτη της θερμοκρασίας εξάρτησης της κυτοχρωμικής c οξειδάσης με μοριακή δυναμική
Studies of Temperature dependence of cytochrome c oxidase with Molecular Dynamics
Η κυτοχρωμική c οξειδάση (CcO) είναι το τελικό διαμεμβρανικό ένζυμο στην αναπνευστική αλυσίδα. Το μοριακό οξυγόνο ανάγεται σε νερό στο διπυρηνικό κέντρο αιμικού Fe/CuB. Η σχάση του δεσμού Ο-Ο παράγει το οξο-φερρύλ (Feiv=O) ενδιάμεσο. Σε αυτήν την ερευνητική εργασία χρησιμοποιούμε υπολογισμούς Μοριακής Δυναμικής προκειμένου να ανιχνεύσουμε τις δονήσεις που ενέχονται στην τάση του Fe-O κατά την αλλαγή της διηλεκτρικής σταθεράς αλλά και κατά την αλλαγή της θερμοκρασίας. Ο ρόλος της πρωτεϊνικής μήτρας αποδεικνύεται σημαντικός για τις φασματικές ιδιότητες του φερρύλ ενδιάμεσου, καθώς οι συχνότητες και οι εντάσεις των ευαίσθητων στο οξυγόνο κορυφών ελέγχονται από
αλλαγές της διηλεκτρικής σταθεράς. Επίσης το ένζυμο της κυτοχρωμική c οξειδάση αποδεικνύεται ιδιαίτερα σταθερό σ’ ένα αρκετά μεγάλο εύρος θερμοκρασιών.
Συγκεκριμένα η έρευνα μας κατέληξε στα εξής συμπεράσματα: • H δόνηση Feiv=O της CcO δεν επηρεάζεται για τιμές της διηλεκτρικής σταθεράς μικρότερες του 1,5. Για τιμές μεγαλύτερες του 1,5 έχουμε μια ποιο εντοπισμένη δόνηση Feiv=O.• Το ηλεκτροστατικό δυναμικό του ενεργού κέντρου της πρωτεΐνης είναι ένας σημαντικός παράγοντας επιρροής στη δόνηση ν(FeO). Το οριακό σημείο αυτής της επιρροής φαίνεται να είναι η τιμή της διηλεκτρικής σταθεράς 1,5.• Στη μελέτη μας εμφανίστηκαν πέντε κορυφές τις οποίες αποδώσαμε σε δονήσεις• Η μελέτη του ενεργού κέντρου της CcO είναι μια καλή προσέγγιση της μελέτης του συνόλου της πρωτεΐνης.• Το σύστημα μας αποδεικνύεται αρκετά ανθεκτικό στην αλλαγή της θερμοκρασίας.• Μια και το ηλεκτροστατικό δυναμικό φαίνεται να επηρεάζει την δόνηση Feiv=O, οι δύο κορυφές στους 790/804 cm-1 θα μπορούσαν να αποδοθούν σε δυο διαφορετικές διαμορφώσεις οφειλόμενες σε συμβάντα πρωτονίωσης*(πρωτονίωση/αποπρωτονίωση αμινοξέων). Η τιμή 1,5 της διηλεκτρικής σταθεράς φαίνεται είναι το μεταίχμιο μεταξύ των δύο διαμορφώσεων.
(EL)
Cytochrome c oxidase (CcO) is the the membrane bound terminal enzyme in the respiratory chain. Molecular oxygen is reduced to water in its heme Fe/CuB active site.
The O-O bond cleavage produces the ferryl-oxo (Feiv=O) intermediate. In this research, Molecular Dynamics calculations are employed to probe the frequencies of vibrational modes which involve the stretching of Fe-O during the change of dielectric constant and the change of temperature. The role of protein frame for the spectroscopic properties of the ferryl intermediate is proved to be significant, as the frequencies and the intensities of the oxygen sensitive bands is controlled by dielectric constant changes. In addition the Cytochrome c oxidase is proved to be stable in a large width of temperatures.
Concretely our research led to the following conclusions:• H vibration Feiv=O of CcO is not influenced for values of dielectric constant smaller the 1.5. For values bigger the 1,5 we have a localized vibration Feiv=O.• The electrostatic potential of active site of protein is an important factor of influence in vibration ν(FeO). The marginal point of this influence appears to be the value of dielectric constant 1.5.• In our study five peaks were presented which are attributed to the vibrations of the active site.• The study of active site of CcO is a good approach of studying the protein.• The protein frame is stable with respect to temperature increases.• Since the electrostatic potential appears to influence the vibration Feiv=O, the two peaks in 790/804 cm-1 could be attributed in two different configurations corresponding to incidents of protonation/deprotonation of amino-acids. The value 1.5 of dielectric constant, appears to be the verge between the two configurations.
(EN)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.
Πανεπιστήμιο Κρήτης
