LIPASE OF PSEUDOMONAS-CEPACIA FOR BIOTECHNOLOGICAL PURPOSES - PURIFICATION, CRYSTALLIZATION AND CHARACTERIZATION

 
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο




1994 (EL)

LIPASE OF PSEUDOMONAS-CEPACIA FOR BIOTECHNOLOGICAL PURPOSES - PURIFICATION, CRYSTALLIZATION AND CHARACTERIZATION (EN)

FREITAG, R (EN)
SCHEPER, T (EN)
REIF, OW (EN)
LAUSCH, R (EN)
KOLISIS, FN (EN)
MENGE, U (EN)
BORNSCHEUER, U (EN)

Commercial lipase (triacylglycerol lipase, EC 3.1.1.3) of Pseudomonas cepacia (Amano) has been purified to homogeneity by a single chromatography on phenyl Sepharose. The eluted lipase crystallized spontaneously at 4 degrees C in the eluent, containing 58-69% 2-propanol. The yield of the lipase was 87-100% and the specific activity during the hydrolysis of triolein 5800 U/mg protein. This protein has a molecular weight of 34.1 kDa as analyzed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). Its purity was determined by SDS-PAGE and capillary zone electrophoresis to be greater than or equal to 99%. Immobilization on Sepharose increased its stability in organic solvents. This lipase of P. cepacia differs from that of other Pseudomonas strains in respect to substrate specificity and during crystallization. It exhibits a high stability in organic solvents and supercritical carbon dioxide. (EN)

journalArticle (EN)

Biochemistry & Molecular Biology (EN)
TRIACYLGLYCEROL LIPASE (EN)
GENE (EN)
CLONING (EN)
PROTEIN PURIFICATION (EN)
Biophysics (EN)
(P-CEPACIA) (EN)
PROTEINS (EN)
FLUORESCENS (EN)


BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS (EN)

Αγγλική γλώσσα

1994 (EN)

55 (EN)
1 (EN)
ISI:A1994PJ53600010 (EN)
1201 (EN)
0304-4165 (EN)
60 (EN)
10.1016/0304-4165(94)90151-1 (EN)

ELSEVIER SCIENCE BV (EN)




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.