δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
COMPATIBILITY OF OSMOLYTES WITH ENZYMIC STRUCTURE AND FUNCTION, AN INTERPRETATION OF THEIR ACTION
ΣΥΜΒΑΤΟΤΗΤΑ ΤΩΝ ΩΣΜΟΛΥΤΩΝ ΜΕ ΤΗΝ ΕΝΖΥΜΙΚΗ ΔΟΜΗ ΚΑΙ ΛΕΙΤΟΥΡΓΙΑ : ΠΙΘΑΝΟΣ ΜΗΧΑΝΙΣΜΟΣ ΔΡΑΣΗΣ
Νικολόπουλος, Δημοσθένης
Η ΓΛΥΚΕΡΙΝΗ ΚΑΙ ΠΟΛΛΟΙ ΑΛΛΟΙ ΩΣΜΟΛΥΤΕΣ ΣΤΑΘΕΡΟΠΟΙΟΥΝ ΤΗ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑ ΤΗΣ PEPCASE ΣΤΑ ΥΔΑΤΙΚΑ ΕΚΧΥΛΙΣΜΑΤΑ, ΕΜΠΟΔΙΖΟΝΤΑΣ ΤΗΝ ΑΠΟΔΡΑΣΤΗΡΙΟΠΟΙΗΣΗ ΤΟΥ ΕΝΖΥΜΟΥΛΟΓΩ ΑΡΑΙΩΣΗΣ. Η ΣΤΑΘΕΡΟΠΟΙΗΤΙΚΗ ΤΟΥΣ ΔΡΑΣΗ ΕΞΑΡΤΑΤΑΙ ΑΠΟ ΤΗΝ ΣΥΓΚΕΝΤΡΩΣΗ ΤΟΥ ΚΑΘΕ ΩΣΜΟΛΥΤΗ ΣΤΟ ΥΔΑΤΙΚΟ ΕΚΧΥΛΙΣΜΑ. ΤΟ ΣΤΑΘΕΡΟΠΟΙΗΤΙΚΟ ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑ ΔΕΝ ΟΦΕΙΛΕΤΑΙ ΣΕ ΕΙΔΙΚΗ ΔΡΑΣΗ ΤΩΝ ΩΣΜΟΛΥΤΩΝ ΣΤΑ ΠΡΩΤΕΙΝΙΚΑ ΜΟΡΙΑ. ΕΠΙΠΛΕΟΝ, ΟΙ ΑΛΛΑΓΕΣ ΠΟΥ ΠΡΟΚΑΛΕΙ Η ΠΑΡΟΥΣΙΑ ΤΩΝ ΩΣΜΟΛΥΤΩΝ ΣΤΟ ΙΞΩΔΕΣ ΤΟΥ ΕΚΧΥΛΙΣΜΑΤΟΣ ΔΕΝ ΣΧΕΤΙΖΟΝΤΑΙ ΜΕ ΤΗΝ ΣΤΑΘΕΡΟΠΟΙΗΤΙΚΗ ΔΡΑΣΗ ΤΩΝ ΩΣΜΟΛΥΤΩΝ. ΑΠΟ ΤΑ ΔΕΔΟΜΕΝΑ ΤΗΣ ΜΕΛΕΤΗΣ ΑΥΤΗΣ ΦΑΙΝΕΤΑΙ ΟΤΙ Η ΑΠΑΡΑΙΤΗΤΗ ΣΥΓΚΕΝΤΡΩΣΗ ΤΟΥ ΩΣΜΟΛΥΤΗ ΓΙΑ ΤΗΝ ΣΤΑΘΕΡΟΠΟΙΗΣΗ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΙΚΗΣ ΔΡΑΣΤΗΡΙΟΤΗΤΑΣ ΕΙΝΑΙ ΑΝΤΙΣΤΡΟΦΩΣ ΑΝΑΛΟΓΗ ΠΡΟΣ ΤΗΝ ΣΥΓΚΕΝΤΡΩΣΗ ΚΑΘΑΥΤΗΣ ΤΗΣ ΕΝΖΥΜΙΚΗΣ ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ ΣΤΟ ΔΙΑΛΥΜΑ. ΤΑ ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑΤΑ ΑΥΤΑ ΕΝΙΣΧΥΟΥΝΤΗΝ ΑΠΟΨΗ ΟΤΙ ΤΟ ΣΥΣΤΗΜΑ ΝΕΡΟΥ-ΩΣΜΟΛΥΤΗ-ΠΡΩΤΕΙΝΗΣ ΟΙ ΠΡΩΤΕΙΝΕΣ ΠΕΡΙΟΡΙΖΟΝΤΑΙ ΣΕ ΠΟΛΥ ΜΙΚΡΟ ΟΓΚΟ ΤΟΥ ΔΙΑΛΥΜΑΤΟΣ ΜΕ ΑΠΟΤΕΛΕΣΜΑ ΝΑ ΕΥΝΟΕΙΤΑΙ Η ΕΠΙΚΡΑΤΗΣΗ ΤΗΣ ΠΟΛΥΜΕΡΟΥΣ, ΕΝΕΡΓΟΥ ΔΟΜΗΣ ΤΩΝ ΕΝΖΥΜΙΚΩΝ ΜΟΡΙΩΝ. ΟΙ ΟΡΓΑΝΙΣΜΟΙ ΟΤΑΝ ΒΡΙΣΚΟΝΤΑΙ ΚΑΤΩ ΑΠΟ ΑΝΤΙΞΟΕΣ ΠΕΡΙΒΑΛΛΟΝΤΙΚΕΣ ΣΥΝΘΗΚΕΣ ΣΥΣΣΩΡΕΥΟΥΝ ΟΡΓΑΝΙΚΟΥΣ ΣΥΝΔΙΑΛΥΤΕΣΓΙΑ ΤΙΣ ΩΣΜΟΡΥΘΜΙΣΤΙΚΕΣ ΤΟΥΣ ΑΝΑΓΚΕΣ. ΑΝ ΚΑΙ Η ΕΞΕΛΙΚΤΙΚΗ ΑΠΟΣΤΑΣΗ ΜΕΤΑΞΥ ΤΩΝ ΟΡΓΑΝΙΣΜΩΝ ΕΙΝΑΙ ΜΕΓΑΛΗ ΟΙ ΩΣΜΟΛΥΤΕΣ ΠΟΥ ΣΥΣΣΩΡΕΥΟΝΤΑΙ ΑΝΗΚΟΥΝ ΧΗΜΙΚΑ ΣΕ ΠΕΡΙΟΡΙΣΜΕΝΕΣ ΚΑΤΗΓΟΡΙΕΣ ΟΥΣΙΩΝ. ΕΠΙΠΛΕΟΝ, ΠΡΟΣΤΑΤΕΥΟΥΝ IN VITRO ΤΑ ΕΝΖΥΜΑ ΑΠΟ ΤΗΝ ΑΠΟΔΡΑΣΤΗΡΙΟΠΟΙΗΣΗ. ΕΞΕΤΑΣΤΗΚΕ Η ΣΥΜΒΑΤΟΤΗΤΑ ΤΡΙΩΝ ΩΣΜΟΛΥΤΩΝ (ΠΡΟΛΙΝΗΣ, ΜΠΕΤΑΙΝΗΣ, ΣΟΡΒΙΤΟΛΗΣ) ΜΕ ΤΑ ΕΝΖΥΜΑ ΚΑΡΒΟΞΥΛΑΣΗ ΤΟΥ ΦΩΣΦΟΕΝΟΛΠΥΡΟΣΤΑΦΥΛΙΚΟΥ, ΡΕΔΟΥΚΤΑΣΗ ΤΩΝ ΝΙΤΡΙΚΩΝ, NADH-ΑΦΥΔΡΟΓΟΝΑΣΗ ΤΟΥ ΜΗΛΙΚΟΥ ΚΑΘΩΣ ΚΑΙ ΣΤΑ ΔΥΟΙΣΟΕΝΖΥΜΑ ΑΥΤΗΣ. (ΠΕΡΙΚΟΠΗ ΠΕΡΙΛΗΨΗΣ).
GLYCEROL AND OTHER COMPATIBLE SOLUTES (OSMOLYTES) PROTECT PEPCASE ACTIVITY IN WATER EXTRACTS, PREVENTING THE DEACTIVATION OF THE DILUTED ENZYME. THE STABILIZING EFFECT DEPENDS ON THE CONCENTRATION OF THE OSMOLYTE. THIS EFFECT IS NOT DUE TO ANY SPECIFIC ACTION OF THE OSMOLYTES ON THE PROTEIN MOLECULES. MOREOVER,THE VISCOSITY CHANGES INDUCED BY THE PRESENCE OF THE OSMOLYTES ARE NOT CORRELATED WITH THEIR PROTECTIVE ACTION. THE RESULTS OF THIS STUDY SHOW THAT THE OSMOLYTE CONCENTRATION FOR FULL PROTECTION IS INVERSELY RELATED TO THE CONCENTRATION OF THE ENZYMIC PROTEIN. THESE RESULTS ARE CONSISTENT WITH THE HYPOTHESISTHAT IN THE WATER-OSMOLYTE-PROTEIN SYSTEMS THE PROTEINS ARE RESTRICTED IN A SMALL FRACTION OF TOTAL VOLUME, A SITUATION FAVOURING THE POLYMERIC FORM OF THE ENZYME. ORGANISMS UNDER WATER AND THE OTHER STRESSES ACCUMULATE COMPATIBLE SOLUTES FOR OSMOREGULATION. EVEN THOGH THE EVOLUTIONARY DEVIATION BETWEEN ORGANISMS MAY BE HIGH, THE ACCUMULATED OSMOLYTES BELONG TO ONLY A FEW CLASSES OF ORGANIC SUBSTANCES. FURTHERMORE, THEY PROTECT ENZYMES FROM INACTIVATIONEVEN IN VITRO. THE COMPATIBILITY OF THREE OSMOLYTES (PROLINE, BETAINE, SORBITOL) WITH THE ENZYMES PHOSPHOENOLPYRUVATE CARBOXYLASE NITRATE REDUCTASE, NADH-MALATE DEHYDROGENASE (TWO ISOENZYMES) WAS STUDIED. (ABSTRACT TRUNCATED)
PhD Thesis
Καρβοξυλάση του φωσφοενολοπυροσταφυλικού οξέος (PEPC)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.
