Metal complexes with 2-(alpha-hydroxy-benzyl)thiamin pyrophosphate (HBTPP). Models for metal binding of thiamin enzymes

 
Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων
Αποθετήριο :
Ιδρυματικό Αποθετήριο Ολυμπιάς
δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
κοινοποιήστε το τεκμήριο



Metal complexes with 2-(alpha-hydroxy-benzyl)thiamin pyrophosphate (HBTPP). Models for metal binding of thiamin enzymes (EN)

Dodi, K. (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων. Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Χημείας (EL)
Dodi, K. (EN)

The reactions of MCl2 (M=Zn2+, Cd2+, Hg2+) With 2-(alpha-hydrOXy-benzyl)thiamin pyrophosphate (HBTPP) at various pH values (different protonation states) were studied in methanolic solutions. Solid complexes of formulae {K[Zn(HBTPP)Cl--(2)] . H2O}(m), {K-2[Cd(HBTPP)Cl-2-(2)] . 3H(2)O}(n), K-2[Hg(HBTPP)(2)-Cl-2] . 3H(2)O and Zn(HBTPP)(2)Cl-0(2) were isolated and characterized by elemental analysis and various NMR techniques, namely C-13 NMR, P-31 NMR, Cd-113 NMR, Hg-199 NMR and H-1 NMR ROESY spectra in D2O. The data provide evidence that Zn(II) in {K[Zn(HBTPP)Cl--(2)] . H2O}(n), and Cd(II) in {K-2[Cd(HBTPP)Cl-2-(2)] . 3H(2)O}(n), are coordinated both to the pyrimidine N(1') and to the pyrophosphate group. In contrast, Hg(II) in K-2[Hg(HBTPP)(2)Cl--(2)] . 3H(2)O and Zn(II) in Zn(HBTPP)(2)Cl-0(2) are bound only to the N(1') atom or to the pyrophosphate group, respectively. (C) 1999 Elsevier Science Inc. All rights reserved. (EN)

thiamin enzymes (EN)

Πανεπιστήμιο Ιωαννίνων (EL)
University of Ioannina (EN)

J Inorg Biochem (EN)

Αγγλική γλώσσα

1999

<Go to ISI>://000079589800006

Elsevier (EN)



*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.