The Structure of Phosphorylase Kinase Holoenzyme at 9.9 angstrom Resolution and Location of the Catalytic Subunit and the Substrate Glycogen Phosphorylase

Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
National Hellenic Research Foundation (NHRF)   

Αποθετήριο :
Helios - Repository of the National Hellenic Research Foundation (NHRF)  | αποθετήρια EKT   

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*



The Structure of Phosphorylase Kinase Holoenzyme at 9.9 angstrom Resolution and Location of the Catalytic Subunit and the Substrate Glycogen Phosphorylase

Venien-Bryan, Catherine
Brown, Nick
Johnson, Louise N.
Οικονομάκος, Νίκος Γ.
Skamnaki, Vasiliki
Bischler, Nicolas
Boisset, Nicolas
Jonic, Slavica

Άρθρο σε επιστημονικό περιοδικό

2009-01-14


CAMBRIDGE
Phosphorylase kinase (PhK) coordinates hormonal and neuronal signals to initiate the breakdown of glycogen. The enzyme catalyzes the phosphorylation of inactive glycogen phosphorylase b (GPb), resulting in the formation of active glycogen phosphorylase a. We present a 9.9 angstrom resolution structure of PhK heterotetramer (alpha beta gamma delta)(4) determined by cryo-electron microscopy single-particle reconstruction. The enzyme has a butterfly-like shape comprising two lobes with 222 symmetry. This three-dimensional structure has allowed us to dock the catalytic gamma subunit to the PhK holoenzyme at a location that is toward the ends of the lobes. We have also determined the structure of PhK decorated with GPb at 18 angstrom resolution, which shows the location of the substrate near the kinase subunit. The PhK preparation contained a number of smaller particles whose structure at 9.8 angstrom resolution was consistent with a proteolysed activated form of PhK that had lost the a subunits and possibly the gamma subunits.

Βιολογία (Γενικά) (EL)
Φυσική (EL)
Biology (General) (EN)
Physics (EN)

Biophysics

Αγγλική γλώσσα

Cell Press


Structure

https://rightsstatements.org/page/InC/1.0/?language=en
© CELL PRESS
© CELL PRESS (EN)




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.