The origin of the FeIV = O intermediates in cytochrome aa3 oxidase

Το τεκμήριο παρέχεται από τον φορέα :
Cyprus University of Technology   

Αποθετήριο :
Ktisis   

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*



The origin of the FeIV = O intermediates in cytochrome aa3 oxidase

Varotsis, Constantinos
Daskalakis, Vangelis
Pinakoulaki, Eftychia

article

2013-05-17T07:13:15Z
2013-01-16T13:45:50Z
2015-12-02T14:27:34Z
2012-04


The dioxygen reduction mechanism in cytochrome oxidases relies on proton control of the electron transfer events that drive the process. Proton delivery and proton channels in the protein that are relevant to substrate reduction and proton pumping are considered, and the current status of this area is summarized. We propose a mechanism in which the coupling of the oxygen reduction chemistry to proton translocation (P → F transition) is related to the properties of two groups of highly conserved residues, namely, His411/G386-T389 and the heme a 3-propionateA-D399-H403 chain. This article is part of a Special Issue entitled: Respiratory Oxidases


Protons
Oxygen
Hydrogen peroxide
Biological transport
Spectrum analysis
Heme
Oxidoreductases
Copper
Agricultural Sciences
Bacterial Proteins

Biochimica et Biophysica Acta - Bioenergetics

Αγγλική γλώσσα

Biochimica et Biophysica acta - Bioenergetics, 2012, vol.1817, no.4, pp. 552-557

© 2011 Elsevier
Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 United States
none




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.