δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*
Εντοπισμός πρωτεϊνικών αλληλεπιδράσεων σε μικροβιακές αλληλουχίες, μέσω της ανάλυσης συγχώνευσης πρωτεϊνικών δομικών ενοτήτων
Στη συγκεκριμένη έρευνα έγινε προσπάθεια να επιτευχθούν τρεις στόχοι: η
ανάπτυξη αλγοριθμικής μεθοδολογίας για τον εντοπισμό πρωτεϊνικών
αλληλεπιδράσεων, μέσω γεγονότων συγχώνευσης σε πρωτεωμικές αλληλουχίες, η
υλοποίηση φιλικής προς τον ερευνητή εφαρμογής για την αυτοματοποίηση αυτής της
διαδικασίας και τέλος, η ανάλυση των πρωτεωμάτων 24 βακτηρίων με σκοπό τη
μελέτη γεγονότων συγχώνευσης πρωτεϊνικών δομικών ενοτήτων σε αυτά. Η μέθοδος
που κατασκευάστηκε είχε σαν αποτέλεσμα των εντοπισμό 175 αρχικά γεγονότων
συγχώνευσης στα 24 βακτηριακά πρωτεώματα, από τα οποία τα 104 (59%)
επιβεβαιώθηκαν ως αληθώς θετικά στη βάση δεδομένων STRING. Η ακρίβεια της
μεθόδου έγινε ακόμα μεγαλύτερη, φτάνοντας το ποσοστό επιτυχημένων προβλέψεων
στο 70%, όταν από τα αποτελέσματα αφαιρέθηκαν οι δομικές ενότητες που τείνουν
να αλληλεπιδρούν με μεγάλο αριθμό άλλων δομικών ενοτήτων στα κύτταρα
(promiscuous domains).
Η διατριβή αυτή προτείνει μια αυτοματοποιημένη μέθοδο εντοπισμού γεγονότων
συγχώνευσης σε πρωτεωμικές αλληλουχίες, η οποία μπορεί να εφαρμοστεί σε
οποιοδήποτε πρωτέωμα, είτε Αρχαίων είτε Βακτηρίων είτε φυσικά και Ευκαρυωτών αν
και η οριστική επιβεβαίωση πρωτεϊνικών αλληλεπιδράσεων γίνεται πάντοτε
πειραματικά.
(EL)
This research attempted to achieve three objectives: firstly, the development
of an algorithmic methodology for the identification of protein-protein
interactions by use of proteomic sequences, secondly, the implementation of a
user-friendly application (program) to automate this process and finally, the
analysis of the proteomic sequences of 24 bacteria in order to detect and study
potential fusion events of protein domains.
The method that was constructed resulted in the identification of 175 initial
interacting protein pairs (potential fusion events) at 24 bacterial proteomes,
of which 104 (59 %) were confirmed as true positives, based on the STRING
database. The accuracy of the method was even greater, reaching the percentage
of successful predictions up to 70 % when promiscuous domains (such as AAA
domains) were filtered out of the predictions.
This study suggests an automated method for the identification of fusion events
in proteomic sequences, which can be applied to any proteome of Archaea or
Bacteria or Eukarya, although definite confirmation of protein-protein
interactions demands experimental procedures.
(EN)
*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.
Βοηθείστε μας να κάνουμε καλύτερο το OpenArchives.gr.
Εθνικό και Καποδιστριακό Πανεπιστήμιο Αθηνών
