STUDIES ON THE CALPAIN-CALPASTATIN SYSTEM FROM THE ARM MUSCLE OF OCTOPUS VULGARIS

δείτε την πρωτότυπη σελίδα τεκμηρίου
στον ιστότοπο του αποθετηρίου του φορέα για περισσότερες πληροφορίες και για να δείτε όλα τα ψηφιακά αρχεία του τεκμηρίου*



ΜΕΛΕΤΗ ΤΟΥ ΣΥΣΤΗΜΑΤΟΣ ΚΑΛΠΑΙΝΗΣ-ΚΑΛΠΑΣΤΑΤΙΝΗΣ ΑΠΟ ΤΟ ΜΥ ΤΟΥ ΒΡΑΧΙΟΝΑ ΤΟΥ ΧΤΑΠΟΔΙΟΥ OCTOPUS VULGARIS
STUDIES ON THE CALPAIN-CALPASTATIN SYSTEM FROM THE ARM MUSCLE OF OCTOPUS VULGARIS

Χατζηζήσης, Δημήτρης

PhD Thesis

1998


INITIALLY, THE CALPAIN AND CALPASTATIN WERE PURIFIED. CALPAIN IS A HOMOPOLYMER WITH A MOLECULAR WEGHT OF 520 KDA AND EACH SUBUNIT HAS A MOLECULAR WEIGHT OF 65KDA. IT IS SHOWN TO BE AN INTRACELLULAR, NEUTRAL, CYSTEINE, CA^2-DEPENDENT PROTEINASE WHICH BELONG S TO THE CATEGORY OF M-CALPAINS AND WHICH IS INHIBITED BY CALPASTATIN REVERSIBLY. CALPAIN IS AUTOLYSED IN THE PRESENCE OF CA^2 AND IN THE ABSENCE OF SUBSTATE, UNDER SIMILAR OPTIMUM CONDITIONS TO THOSE OF ENZYME ACTIVITY. CALPAIN PROTEOLYSES MYOSIN, PARAMYO SIN AND ACTIN OF INTACT MYOFIBRILS, WHILE FROM THE PURIFIED MYOFIBRILAC PROTEINS PROTEOLYSES MYOSIN, Β-AND Γ-PARAMYOSIN, BUT NOT A-PARAMYOSIN AND G-ACTIN. THE RESULTS OF THIS THESIS INDICATE THAT THE WAY OF CALPAIN'S ACTION MUST BE QUITE COMPLICATED AND T HAT THIS ENZYME IS PROBABLY INVOLVED IN EXTREMELY SPECIFIC AND STRICTLY CONTROLED PATHWAYS OF PROTEOLYTIC MODIFICATION AND NOT IN A NON SPECIFIC, GENERALPROTEOLYSIS.

Βιολογία
Φυσικές Επιστήμες

Calpains
Biological Sciences
Καλπαΐνες
Protease
ΚΑΛΠΑΣΤΑΤΙΝΗ
Βιολογία
Πρωτεάση
INVERTEBRATES
Natural Sciences
CALPASTATIN
Ασπόνδυλα
Φυσικές Επιστήμες

Ελληνική γλώσσα

Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (ΑΠΘ)
Aristotle University Of Thessaloniki (AUTH)

Αριστοτέλειο Πανεπιστήμιο Θεσσαλονίκης (ΑΠΘ). Σχολή Θετικών Επιστημών. Τμήμα Βιολογίας. Τομέας Ζωολογίας. Εργαστήριο Φυσιολογίας Ζώων




*Η εύρυθμη και αδιάλειπτη λειτουργία των διαδικτυακών διευθύνσεων των συλλογών (ψηφιακό αρχείο, καρτέλα τεκμηρίου στο αποθετήριο) είναι αποκλειστική ευθύνη των αντίστοιχων Φορέων περιεχομένου.